Maispilz nutzt Pflanzenenzyme, um den Eintritt zu erkennen

Ein Pilz, der Mais befällt, erkennt den Eintritt in sein Wirtsgewebe mithilfe der Pflanze selbst. Das berichtet ein Team um Florian Altegoer vom Institut für Mikrobiologie der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf in der Fachzeitschrift Nature Communications. Der Maisbeulenbrand-Pilz Ustilago maydis sondert ein Protein ab, das Pflanzenenzyme zerschneiden. Dabei wird ein Peptid frei, das einen Rezeptor in der Pilzmembran aktiviert. Der Pilz teilt seine Zellen daraufhin schneller.

Der Pilz verursacht eine Krankheit an Mais, bei der große Gallen entstehen, vor allem an den Maiskolben, in denen der Pilz Sporen herstellt. Um eine Pflanze zu infizieren, muss der Erreger ins Gewebe eindringen und das Wachstum des Wirts beeinflussen. Er muss außerdem merken, dass er im Inneren der Pflanze angekommen ist, damit er seinen Stoffwechsel umstellen und sich vermehren kann.

An der Studie waren auch Forschende der Universität Göttingen, der North Carolina State University in den USA und des Imperial College London beteiligt. Im Zentrum steht der Rezeptor Gpe1.

Ein Rezeptor, ein verstecktes Peptid und eine Pflanzenprotease

Gpe1 sitzt in der Zellmembran des Pilzes und gehört zu den sogenannten G-Protein-gekoppelten Rezeptoren, kurz GPCRs. Diese Rezeptoren sind beim Menschen gut untersucht und wichtige Angriffspunkte vieler Medikamente. Über ihre Aufgaben bei Pilzen ist weit weniger bekannt. Ein Rezeptor ist dabei ein Eiweiß, das bestimmte Moleküle, die Liganden, erkennt. Man vergleicht ihn oft mit einem Schloss, in das nur ein bestimmter Schlüssel passt. Bindet ein Ligand, löst der Rezeptor im Zellinneren ein Signal aus.

Gpe1 trug zuvor den Namen Pit1 und galt als vorhergesagtes Transmembranprotein unbekannter Funktion. Das zugehörige Gen liegt im Erbgut direkt neben dem Gen für das Protein Pit2. Eine Deletion von pit1 bewirkt einen ähnlichen Infektionsphänotyp wie eine pit2-Deletion. Welche Funktion Pit1 hat, war bis dahin unbekannt.

Während der Infektion gibt der Pilz Pit2 in seine unmittelbare Umgebung ab. Darin steckt ein kurzes Peptid. Sobald der Pilz ins Pflanzengewebe eingedrungen ist, spalten pflanzliche Enzyme Pit2 und setzen das Peptid frei. Es aktiviert dann Gpe1. Konkret handelt es sich um apoplastische Cysteinproteasen, die im Raum zwischen den Pflanzenzellen vorkommen.

Der Pilz nutze also ausgerechnet Enzyme seiner Wirtspflanze, um zu erkennen, dass er erfolgreich ins Gewebe eingedrungen sei, sagt Erstautor Gabriel Mendoza-Rojas aus Altegoers Gruppe. Er vergleicht Pit2 mit einer Schatztruhe, die nur Pflanzenenzyme öffnen können. Das erinnere eher an die Büchse der Pandora, denn frei werde ein Signal, das dem Pilz auf Kosten der Pflanze nütze.

Methode: Struktur, Mutanten und Mikroskop

Das Team klärte die Kristallstruktur von Pit2 auf. Zusätzlich berechneten die Forschenden ein Modell des Komplexes aus Gpe1 und dem von Pit2 abgeleiteten Peptid. Die Kristallstruktur von Pit2 zeigt, dass das aktivierende Peptid im Inneren eines Pit2-Doppelmoleküls verborgen liegt. Pit2 wirkt demnach wie ein Gerüst, das den Rezeptor vor einer vorzeitigen Aktivierung bewahrt.

Anhand der Strukturvorhersagen veränderte das Team gezielt einzelne Bausteine im Peptid und im Rezeptor. Die Aktivierung des Rezeptors prüften die Forschenden mit einem fluoreszenzbasierten Reporter-Test in Hefezellen. Für die Infektionsversuche spritzten sie Kulturen verschiedener U. maydis-Stämme in sieben Tage alte Maiskeimlinge. Die Krankheitssymptome bewerteten sie nach 6 und nach 12 Tagen. Jeder Stamm wurde in drei biologischen Wiederholungen getestet.

Für die Mikroskopie fusionierten die Forschenden Gpe1 mit einem grün fluoreszierenden Marker und ließen das Konstrukt dauerhaft im Pilzstamm SG200 ablesen. Die Pilzzellen wuchsen in einem mikrofluidischen System, in dem sie kontinuierlich beobachtet und gezielt mit dem Pit2-Peptid umspült werden konnten.

Ergebnisse: Schnellere Teilung, mehr Virulenz bei intaktem System

Ohne zugesetztes Peptid lag Gpe1 vor allem an der Zellmembran, aber auch in kleinen Bläschen im Zellinneren. Unter Peptidzugabe teilten sich die Zellen schneller. Der Zeitraum von einer Knospung bis zur nächsten sank signifikant von 226 ± 40 Minuten auf 167 ± 10 Minuten. Außerdem erkannten die Forschenden nach dem Eindringen in den Wirt die Bildung von Clp1, einem Regulator des Zellzyklus, der mit dem Wiederaufnehmen der Pilzzellteilung zusammenhängt. Außerdem zeigte sich nach Aktivierung eine Aufnahme des Rezeptors ins Zellinnere (Endozytose).

Die gezielten Mutationen stützen die Bedeutung des Zusammenspiels. Veränderungen, die die Wechselwirkung zwischen Peptid und Rezeptor stören, senkten die Virulenz des Pilzes. Altegoer sagt, die Arbeit stelle einen mechanistischen Zusammenhang her zwischen dem Erkennen der Wirtsumgebung und dem Wiederaufnehmen der Pilzvermehrung nach dem Eindringen.

Die Forschenden vermuten außerdem, dass Gpe1 und Pit2 gemeinsam entstanden sind. Rezeptor und Signalprotein scheinen eng aufeinander abgestimmt. Das System kommt auch in verwandten Pilzarten vor, wobei Spuren gemeinsamer Entwicklung die Passung von Rezeptor und Ligand zu erhalten scheinen. Außerdem zeigt Gpe1 in einem Bereich der Rezeptorstruktur, dem TM3–TM6-Modul, Ähnlichkeiten zu rhodopsinartigen GPCRs.

Die Autorinnen und Autoren vermuten, dass der Pilz damit eine zentrale Stelle der pflanzlichen Immunabwehr ausnutzen könnte. Papain-ähnliche Cysteinproteasen sind weit verbreitet und werden in verschiedenen Pflanzengeweben bei Infektionen und Stress oft verstärkt gebildet. Beim Zerschneiden von Pit2 entstehen verschiedene Peptidformen: Manche hemmen die Proteasen, andere aktivieren Gpe1 und fördern so die Vermehrung des Pilzes.

Einordnung

GPCRs gelten als eine der wichtigsten Familien von Signalrezeptoren. Eine Übersichtsarbeit im Annual Review of Biochemistry beschreibt, dass sie den größten Teil der Zellantworten auf äußere Reize vermitteln. Wird ein Rezeptor durch einen Liganden aktiviert, bindet er an ein G-Protein und löst den Austausch von GDP gegen GTP aus. Das G-Protein zerfällt daraufhin in Untereinheiten, die weitere Signale in der Zelle weitergeben.

Eine weitere Übersichtsarbeit von 2022 in American Journal of Physiology – Cell Physiology betont, dass GPCRs in zahlreichen von der US-Arzneimittelbehörde FDA zugelassenen Medikamenten als Zielstruktur dienen. Bei Pilzen sind die Liganden und Aktivierungsmechanismen dagegen weitgehend ungeklärt. Das gilt auch für ihre Rolle bei der Besiedlung von Menschen und Pflanzen, für die es erste Hinweise gibt.

Bei U. maydis galt ein Zusammenhang zwischen GPCR-vermittelter Signalübertragung und Infektion bereits als wahrscheinlich. Klassische GPCRs waren in diesem Pilz bisher aber nicht untersucht worden, was eine Lücke im Verständnis der Wahrnehmungsmechanismen des Erregers ließ. Die neue Arbeit schließt diese Lücke für Gpe1. Sie zeigt auch Parallelen zu Säugetierrezeptoren und deutet nach Darstellung der Autorinnen und Autoren auf eine mögliche evolutionäre Verbindung zwischen Pilz- und Säuger-GPCRs hin.

Auf längere Sicht könnte ein besseres Verständnis von Pilz-GPCRs neue Wege eröffnen, das Wachstum krankheitserregender Pilze gezielt zu beeinflussen, schreibt die Universität Düsseldorf.

Wie belastbar ist das?

• Die Arbeit ist ein Fachartikel, der in Nature Communications erschien.
• Die Experimente liefen an Pilzzellen, in Hefezellen als Reportersystem und an Maiskeimlingen; Aussagen über andere Pflanzen oder den Menschen leiten sich daraus nicht ab.
• Die Aktivierung des Rezeptors durch das Peptid sowie die Struktur des Komplexes aus Gpe1 und Peptid beruhen teils auf Modellrechnungen; die Kristallstruktur wurde nur für Pit2 aufgeklärt.
• Für die Infektionsversuche bewertete das Team die Symptome in drei biologischen Wiederholungen je Pilzstamm.
• Gefördert wurde die Arbeit unter anderem von der Deutschen Forschungsgemeinschaft, der Simons Foundation, der NSF (Directorate for Biological Sciences) und dem US-Landwirtschaftsministerium.
• Die Studie zeigt nicht, ob andere Pilze dieselbe Strategie nutzen oder wie sich die verschiedenen Peptidformen bei einer Infektion im Einzelnen verhalten.

Offene Fragen

Als Nächstes will das Team untersuchen, wie verbreitet solche Signalsysteme bei Pilzen sind. Ob andere Pilze vergleichbare Rezeptoren nutzen, um ihre Umgebung zu erfassen und ihr Wachstum anzupassen, ist bisher offen.

Ungeklärt ist auch, welchen Beitrag die beiden Peptidformen, die Proteasen hemmen oder Gpe1 aktivieren, jeweils während der Infektion mit U. maydis leisten. Das soll künftige Arbeit klären.

Weitere Quellen

• Pressemitteilung „How plants unwittingly help fungal pathogens“, Informationsdienst Wissenschaft (idw). Quelle, abgerufen am 24.10.2026
• Übersichtsarbeit: The Molecular Basis of G Protein-Coupled Receptor Activation, Annual review of biochemistry (2018). Quelle, abgerufen am 24.10.2026
• Übersichtsarbeit: G protein-coupled receptor signaling: transducers and effectors, American journal of physiology. Cell physiology (2022). Quelle, abgerufen am 24.10.2026

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